Nació en San Petersburgo en 1921, en el seno de una familia con inclinaciones artísticas; tanto es así, que su madre realizó los estudios de arquitectura en la Rusia del Siglo XIX. Todo un hito en aquella época. A los pocos años de vida la familia emigró a Francia, donde se iba a desarrollar el futuro académico de nuestra artista Marianne Grunberg.
Los primeros años estuvieron repletos de dudas, y desconcierto con su futuro. Empezó el grado de arquitectura pero no pudo terminarlo por la guerra. Dió clases de matemáticas y ciencias naturales donde descubrió una pasión. Se inició en los estudios de las ciencias naturales, logrando también el doctorado en Biología Marina en en 1947 en los laboratorios de Roscoff. En la década de los 50 se fue a realizar sus estudios postodoctorales a Nueva York a trabajar en el laboratorio de Severo Ochoa, y es aquí cuando empieza una revolución en la biología molecular.
Descubrimientos
En el laboratorio de Ochoa, Marianne Grunberg-Manago empezó estudiando el papel de la acetoquinasa que cataliza la fosforilación del acetato con ayuda de una molécula ATP (adenosín trifosfato, molécula esencial para el intercambio de energía en el metabolismo celular). Superando un periodo de prueba Ochoa le propusó un proyecto sobre la fosforilación oxidativa. Optó por trabajar con extractos procedentes de la bacteria Azotobacter vinelandii.
Tras un intenso trabajo, Grunberg-Manago observó que in vitro, esto es, en un tubo de ensayo, la nueva enzima podía catalizar la síntesis de cadenas de polinucleótidos (ejemplos de estas cadenas serían el ADN y ARN con una función específica) a partir de nucleótidos, que son las unidades básicas que componen los ácidos nucleicos.
El descubrimiento de esta enzima fue tan inesperado que, inicialmente, Ochoa no estaba muy convencido de su existencia, pero la joven investigadora logró demostrarle que a partir de sus extractos bacterianos habían aislado una molécula de alto peso molecular cuyas propiedades eran las de un ácido ribonucleico. Después de repetir varias veces los experimentos, ambos científicos comprendieron la magnitud de su hallazgo: habían sintetizado por primera vez ARN in vitro. Y este sorprendente hecho era posible gracias a la nueva enzima. Decidieron entonces bautizarla con el nombre de polinucleótido fosforilasa, PNPasa. Lo curioso de esta enzima es que no solo es capaz de sintetizar ARN en el laboratorio, sino que además no necesita de una hebra que le sirva de molde a copiar, como es usual para la síntesis de este ácido nucleico.
Una nueva era
El inicio de esta nueva era estuvo marcado por la concesión del Premio Nobel de Fisiología o Medicina a Severo Ochoa y Arthur Kornberg en 1959. “por su descubrimiento de los mecanismos de síntesis biológica del ácido ribonucleico y del ácido desoxirribonucleico”.
Casi inmediatamente los investigadores Marshall Nirenberg (1927-2010) y J. Heinrich Matthaei (1929), ambos del Instituto Nacional de Salud en Bethesda (Maryland), centraron sus investigaciones en la recientemente descubierta molécula con el objetivo prioritario de emplearla para descifrar la clave del código genético.
Consiguieron sus primeros resultados exitosos en 1961 y la solución definitiva se produjo en 1965, al alcanzar el completo esclarecimiento de tan importante código. El logro tuvo una enorme trascendencia, pues supuso un poderoso avance para la genética y la bioquímica, abriendo, entre otras cosas, nuevos horizontes para el desarrollo de diversos trabajos en medicina. En 1968, M. Niremberg recibió el premio Nobel, junto con Har G. Khorana (1922) y Robert W. Holley (1922-1993), «por su interpretación del código genético y su función en la síntesis de las proteínas».
Después de Nueva York
En 1956, tras rechazar la oferta de Ochoa en trabajar en su laboratorio, regresó a Francia. Retornó como jefa de un grupo de investigación de bioquímica en el IBPC (Institut de Biologie Physico-Chimique), donde continuó con sus estudios sobre la enzima polinucleótido fosforilasa.
Siguió sus investigaciones, y con notable éxito, en estudios concernientes al código genético y el mecanismo de la traducción. Descubrió importantes avances en la síntesis de proteíca y estudió aspectos dinámicos del papel de los ribosomas, estructuras celulares donde tiene lugar la síntesis de las proteínas.
Su gran poder de deducción en en el ámbito biológico le llevó a dar a conocer una cantidad innumerable de enzimas de restricción, enzimas que son capaces de romper ácidos nucléicos, siendo de gran utilidad en la ingienería genética.
Logros
Los excelentes resultados científicos alcanzados por Marianne Grunberg-Manago le procuraron un gran respeto a nivel nacional e internacional. Fue elegida miembro de la Academia Francesa de las Ciencias y la primera mujer presidenta de la Institución (1995-1996). También fue miembro de la Academia Americana de las Ciencias y de la Academia Rusa de las Ciencias. Asimismo, tuvo la satisfacción de ser la primera mujer en presidir la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (1985-1988). En 2008 fue galardonada con la valorada Légion d’Honneur, alcanzando el rango de Grand Officier.
Marianne Grunberg-Manago falleció en la noche del 3 al 4 de enero de 2013, después de haber sufrido una seria hemorragia cerebral unos años antes. Sus colegas Buckingham, Barry y Nakamura escribieron en su obituario: «Quienes la conocieron siempre la recordarán por su enorme generosidad de espíritu, su buena voluntad para ayudar y apoyar a los demás, y por su inmenso entusiasmo por la investigación científica».
Bibliografía
- 1 – https://mujeresconciencia.com/2017/10/03/marianne-grunberg-manago-destacada-bioquimica-luz/
- 2 – Buckingham, Richard; Cooperman, Barry and Nakamura, Yoshikazu (2013). «Marianne Grunberg-Manago, 1921–2013». Biochimie 95: 641-642